Plastikmüll ist eines der großem Probleme unserer Zeit. Während in den 1950er Jahren noch knapp 1,5 Millionen Tonnen Plastik pro Jahr produziert wurden, sind es heute fast 300 Millionen Tonnen. Nach einer Schätzung des WWF landen davon jährlich bis zu 12,7 Millionen Tonnen im Meer. Davon schwimmt nur ein geringer Teil an der Oberfläche, der Rest wird in tiefere Gewässer oder auf den Meeresboden gezogen. Rund 80 Millionen Tonnen sollen sich dort mittlerweile angesammelt haben.
Kunststoffmüll und Plastikpartikel sind aber nicht nur in den Weltmeeren zu finden, man findet sie überall: Im Grundwasser, in der Luft, in dem, was wir essen und trinken. Bisher wird nur ein winziger Bruchteil recycelt, wobei diese Verfahren wiederum sehr energie- und kostenintensiv sind, da die meisten Recyclingverfahren von Rohöl abhängen.
Der Hauptteil dieses Plastikmülls besteht aus Polyethylenterephthalat (PET), dem Material, aus dem auch Wasserflaschen und viele Verpackungen gemacht sind. Das große Problem dabei ist, dass eine Plastikflasche beispielsweise 450 Jahre braucht, um abgebaut zu werden, eine Einkaufstüte aus Plastik zwischen zehn und 20 Jahren. Um diesen Prozess zu beschleunigen, haben Forscher der Universität Greifswald, des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) und der Freien Universität Berlin die Struktur eines Enzyms entschlüsselt, das die Zeit für den Zerfall von PET um ein Vielfaches verkürzen könnte.
Die Wissenschaftler haben an der Synchrotronlichtquelle BESSY II am HZB die dreidimensionale Struktur des wichtigen Enzyms („MHETase“) entschlüsselt, das sie in einem Bakterium entdeckt haben. MHETase kann zusammen mit einem zweiten Enzym, der PETase, PET in seine Grundbausteine zu zerlegen. Aufgrund der 3D-Struktur der MHETase konnten die Forscher dieses Enzym so optimieren, dass es sie es zusammen mit der PETase für das nachhaltige Recycling von PET nutzen konnten.
Bakterien auf PET
Japanische Wissenschaftler haben bereits 2016 ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ernähren kann. Sie fanden heraus, dass dieses Bakterium zwei besondere Enzyme besitzt, die PET-Kunststoff abbauen können: PETase und MHETase, wobei PETase den ersten Schritt zum Abbau macht. Es zerlegt den Kunststoff in kleinere Bausteine, woraufhin MHETase anschließend diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthalsäure und Ethylenglykol spaltet. So ist erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf, ohne Verwendung von Erdöl, möglich.
Im April 2018 schafften Forscher es, die Struktur des Enzyms PETase zu entschlüsseln. Für die perfekte „Zusammenarbeit“ beider Enzyme muss jedoch auch die Struktur des MHETase-Emzyms bekannt sein. „Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome“, erklärt der Biochemiker und Strukturbiologe Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universität Berlin. „Die MHETase besitzt eine Oberfläche, die etwa doppelt so groß ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfläche dieses Enzyms zu modifizieren und für die Zerlegung von PET zu optimieren.“
Für die Analyse arbeitete Weber mit Prof. Dr. Uwe Bornscheuer am Institut für Biochemie zusammen, der sich bereits mit plastikabbauenden Enzymen beschäftigte. Dazu extrahierten sie zunächst das Enzym aus den Zellen des Bakteriums und reinigten es. Danach untersuchten sie das MHETase mit Röntgenlicht an der Synchrotronlichtquelle BESSY II am HZB, um seine komplexe dreidimensionale Struktur zu entschlüsseln.
„Damit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, benötigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird“, erklärt Dr. Weber. Also wurde eine PET-Flasche zerschnitten, das PET chemisch zersetzt und ein kleines Teilchen daraus synthetisiert, das zwar an MHETase binden, aber von dieser nicht mehr gespalten werden kann. Aus dieser ‚blockierten‘ MHETase wurden dann am HZB winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen gezüchtet. „Durch diese Strukturuntersuchungen können wir der MHETase gewissermaßen ‚bei der Arbeit zuschauen‘ und daraus Strategien entwickeln, das Enzym zu optimieren“, erläutert Dr. Weber.
MHETase entschlüsselt
Im Laufe ihrer Untersuchungen stellten die Forscher auch fest, dass sich Enzyme wie die MHETase zunächst an ihr Zielmolekül binden, bevor eine chemische Reaktion eintritt. Für jedes abzubauende Molekül braucht man also ein maßgeschneidertes Enzym: „Wir können jetzt genau lokalisieren, an welchen Stellen das MHET-Molekül an die MHETase andockt und wie es dadurch in seine beiden Bestandteile Terephthalsäure und Ethylenglykol gespalten wird“, berichtet Dr. Weber.
Dank dieses Wissens sollte es nun möglich sein, das Enzym weiter zu optimieren, denn bisher sind PETase und MHETase nicht besonders effizient. „Kunststoffe gibt es erst seit wenigen Jahrzehnten in diesem Ausmaß – selbst Bakterien mit ihrer schnellen Generationenfolge und raschen Anpassungsfähigkeit schaffen es nicht in einer so kurzen Zeit, durch den evolutionären Prozess von Versuch und Irrtum eine perfekte Lösung zu entwickeln“, erklärt Weber.
Prof. Bornscheuer betont, man könne nun auch „Varianten planen, herstellen und biochemisch charakterisieren, die deutlich höhere Aktivität als die natürliche MHETase zeigen und sogar gegenüber einem weiteren Zwischenprodukt des PET Abbaus, BHET, aktiv sind.“ Die Arbeit von Bornscheuer, Weber und ihren Kollegen könnte einen Weg zu einem „perfekten Recycling“ ebnen: Die Enzyme könnten PET so zerlegen, dass sie in geschlossenen Kreisläufen wiederverwertet werden können. „Die Kunststoffproduktion wäre dann – Mülltrennung vorausgesetzt – ein geschlossener Kreislauf und nicht mehr vom Rohöl abhängig“, erklären die Forscher. „Ein Teil des Plastik-Müllproblems wäre damit lösbar.“
Die Ergebnisse der Studie „Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate„ wurden in der Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht.
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